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<title>Folding</title>
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<div id="wx_article">
<wx:section level="1" title="Folding" id="wxsec1"><h1 class="pagetitle" id="wx1">Folding</h1>

<div class="wx_image" wx:thumb="thumb" id="wx2"><a href="/wit/Immagine:ProteinStructures.png" title="Durante la sintesi proteica viene formata la struttura primaria delle proteine, la sequenza di amminoacidi (in alto). Il folding permette di giungere alla struttura terziaria (in blu) e quaternaria (in blu/verde) della molecola." wx:linktype="image" wx:pagename="Immagine:ProteinStructures.png" id="wx3"><img src="/wit/Immagine:ProteinStructures.png" alt="Durante la sintesi proteica viene formata la struttura primaria delle proteine, la sequenza di amminoacidi (in alto). Il folding permette di giungere alla struttura terziaria (in blu) e quaternaria (in blu/verde) della molecola." id="wx4"/></a> 

<div class="thumbcaption" id="wx5">
<p id="wx6">Durante la sintesi proteica viene formata la <a href="/wit/Struttura_primaria" title="Struttura primaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_primaria" wx:page_id="709025" id="wx7">struttura primaria</a> delle proteine, la sequenza di <a href="/wit/Amminoacidi" title="Amminoacidi" wx:linktype="known" wx:pagename="Amminoacidi" wx:page_id="50319" id="wx8">amminoacidi</a> (in alto). Il folding permette di giungere alla <a href="/wit/Struttura_terziaria" title="Struttura terziaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_terziaria" wx:page_id="835346" id="wx9">struttura terziaria</a> (in blu) e <a href="/wit/Struttura_quaternaria" title="Struttura quaternaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_quaternaria" wx:page_id="1341733" id="wx10">quaternaria</a> (in blu/verde) della molecola.</p>
</div>
</div>

<p id="wx11">Il <b id="wx12">folding</b> (dall'inglese <i id="wx13">ripiegamento</i>) è il processo attraverso il quale le <a href="/wit/Proteina" title="Proteina" wx:linktype="known" wx:pagename="Proteina" wx:page_id="3451" id="wx14">proteine</a> ottengono la loro <a href="/wit/Struttura_terziaria" title="Struttura terziaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_terziaria" wx:page_id="835346" id="wx15">struttura tridimensionale</a>. Il folding avviene sia contemporaneamente alla <a href="/wit/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica" wx:linktype="known" wx:pagename="Sintesi_proteica" wx:page_id="50652" id="wx16">sintesi proteica</a> che alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il folding le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica.</p>

<div id="wx_toc"/>

<a id="Sintesi_proteica" name="Sintesi_proteica"/>
<wx:section level="2" title="Sintesi proteica" id="wxsec2"><h2 id="wx17">Sintesi proteica</h2>

<wx:template id="wx_t1" pagename="Template:Vedi_anche" page_id="201597"/>
<table style="margin-bottom:.5em; border:1px solid #CCC; text-align:left; font-size:95%; background:#ffffff" id="wx18">
<tr id="wx19">
<td style="padding:0 .5em" id="wx20"><a href="/wit/Immagine:Exquisite-kfind.png" title="" wx:linktype="image" wx:pagename="Immagine:Exquisite-kfind.png" id="wx21"><img src="/wit/Immagine:Exquisite-kfind.png" alt="" width="20" id="wx22"/></a> </td>
<td style="width:100%" id="wx23"><i id="wx24">Per approfondire, vedi la voce <b id="wx25"><a href="/wit/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica" wx:linktype="known" wx:pagename="Sintesi_proteica" wx:page_id="50652" id="wx26">sintesi proteica</a></b>.</i> </td>
</tr>
</table>

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<p id="wx27">Le proteine vengono sintetizzate dai <a href="/wit/Ribosoma" title="Ribosoma" wx:linktype="known" wx:pagename="Ribosoma" wx:page_id="95680" id="wx28">ribosomi</a> sotto forma di <a href="/wit/Etero-polimero" class="new" title="Etero-polimero" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Etero-polimero" id="wx29">etero-polimero</a> lineare di <a href="/wit/Amminoacidi" title="Amminoacidi" wx:linktype="known" wx:pagename="Amminoacidi" wx:page_id="50319" id="wx30">amminoacidi</a>. Queste catene amminoacidiche formano la cosiddetta <a href="/wit/Struttura_primaria" title="Struttura primaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_primaria" wx:page_id="709025" id="wx31">struttura primaria</a> della proteina. Durante la sintesi la catena polipeptidica inizia già a piegarsi, assumendo strutture locali formate da una serie di amminoacidi (la <a href="/wit/Struttura_secondaria" title="Struttura secondaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_secondaria" wx:page_id="895253" id="wx32">struttura secondaria</a>) e infine una forma specifica nello spazio (la <a href="/wit/Struttura_terziaria" title="Struttura terziaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_terziaria" wx:page_id="835346" id="wx33">struttura terziaria</a>). Se poi diverse catene polipeptidiche si uniscono per formare un'unica proteina, la struttura spaziale che definisce il rapporto di queste subunità è chiamata <a href="/wit/Struttura_quaternaria" title="Struttura quaternaria" wx:linktype="known" wx:pagename="Struttura_quaternaria" wx:page_id="1341733" id="wx34">struttura quaternaria</a>.</p>

<a id="Chaperonine" name="Chaperonine"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Chaperonine" id="wxsec3"><h2 id="wx35">Chaperonine</h2>

<wx:template id="wx_t2" pagename="Template:Vedi_anche" page_id="201597"/>
<table style="margin-bottom:.5em; border:1px solid #CCC; text-align:left; font-size:95%; background:#ffffff" id="wx36">
<tr id="wx37">
<td style="padding:0 .5em" id="wx38"><a href="/wit/Immagine:Exquisite-kfind.png" title="" wx:linktype="image" wx:pagename="Immagine:Exquisite-kfind.png" id="wx39"><img src="/wit/Immagine:Exquisite-kfind.png" alt="" width="20" id="wx40"/></a> </td>
<td style="width:100%" id="wx41"><i id="wx42">Per approfondire, vedi la voce <b id="wx43"><a href="/wit/Chaperonina" title="Chaperonina" wx:linktype="known" wx:pagename="Chaperonina" wx:page_id="675236" id="wx44">chaperonina</a></b>.</i> </td>
</tr>
</table>

<wx:templateend start="wx_t2"/>
<p id="wx45">L'acquisizione della forma viene in parte resa possibile e ad ogni modo aiutata da proteine chiamate <a href="/wit/Chaperonine" title="Chaperonine" wx:linktype="known" wx:pagename="Chaperonine" wx:page_id="1027293" id="wx46">chaperonine</a>. Il meccanismo del folding non è ancora del tutto chiaro, tuttavia è noto come l'aiuto da parte di chaperonine sia essenziale, alla luce del <a href="/wit/Paradosso_di_Levinthal" title="Paradosso di Levinthal" wx:linktype="known" wx:pagename="Paradosso_di_Levinthal" wx:page_id="483869" id="wx47">paradosso di Levinthal</a>; questo stabilisce che debba esistere una procedura specifica di assunzione della struttura terziaria in quanto, al crescere del numero di residui amminoacidici della proteina, cresce esponenzialmente il numero di strutture tridimensionali possibili e un procedimento a caso durerebbe in media più del tempo medio di vita della proteina stessa.</p>

<a id="Struttura_e_funzione" name="Struttura_e_funzione"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Struttura e funzione" id="wxsec4"><h2 id="wx48">Struttura e funzione</h2>

<p id="wx49">L'assunzione della funzione fisiologica di una proteina, sia essa un'<a href="/wit/Enzima" title="Enzima" wx:linktype="known" wx:pagename="Enzima" wx:page_id="21081" id="wx50">enzima</a>, un <a href="/wit/Trasportatore" class="new" title="Trasportatore" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Trasportatore" id="wx51">trasportatore</a>, un <a href="/wit/Recettore" title="Recettore" wx:linktype="known" wx:pagename="Recettore" wx:page_id="896033" id="wx52">recettore</a> o una <a href="/wit/Proteina_strutturale" class="new" title="Proteina strutturale" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Proteina_strutturale" id="wx53">proteina strutturale</a>, è resa possibile dalla sua struttura. Questo è il motivo per cui il folding ha una notevole importanza ed è oggetto di ricerca. Le cause delle malattie causate da <a href="/wit/Prione" title="Prione" wx:linktype="known" wx:pagename="Prione" wx:page_id="104101" id="wx54">prioni</a>, quali l'<a href="/wit/Encefalopatia_spongiforme_bovina" title="Encefalopatia spongiforme bovina" wx:linktype="known" wx:pagename="Encefalopatia_spongiforme_bovina" wx:page_id="212403" id="wx55">encefalopatia spongiforme bovina</a>, sono da ricercarsi in un errore nel folding di una proteina, la qual cosa è generalmente impedita dalla presenza delle chaperonine che assicurano che il procedimento di folding avvenga in maniera corretta.</p>

<p id="wx56">Anche in altre malattie è stato ipotizzato un ruolo del <i id="wx57">misfolding</i> (in inglese: folding non corretto) delle proteine, ad esempio il <a href="/wit/Morbo_di_Alzheimer" title="Morbo di Alzheimer" wx:linktype="known" wx:pagename="Morbo_di_Alzheimer" wx:page_id="178650" id="wx58">morbo di Alzheimer</a>, il <a href="/wit/Morbo_di_Huntington" title="Morbo di Huntington" wx:linktype="known" wx:pagename="Morbo_di_Huntington" wx:page_id="80722" id="wx59">morbo di Huntington</a> e il <a href="/wit/Morbo_di_Parkinson" title="Morbo di Parkinson" wx:linktype="known" wx:pagename="Morbo_di_Parkinson" wx:page_id="73431" id="wx60">morbo di Parkinson</a>.</p>

<a id="Denaturazione" name="Denaturazione"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Denaturazione" id="wxsec5"><h2 id="wx61">Denaturazione</h2>

<p id="wx62">Il processo contrario al folding è la <i id="wx63">denaturazione</i>, con cui la proteina perde la sua struttura tridimensionale (<i id="wx64">si denatura</i>) per tornare allo stato di semplice catena polipeptidica lineare. La proteina denaturata perde naturalmente anche la propria funzione fisiologica. La denaturazione delle proteine avviene al crescere della temperatura e in altre condizioni estreme, quali una forte variazione della concentrazione salina o in presenza di alte concentrazioni di alcune sostanze (dette <i id="wx65">denaturanti</i>), quali l'<a href="/wit/Urea" title="Urea" wx:linktype="known" wx:pagename="Urea" wx:page_id="690907" id="wx66">urea</a>, SDS (sodio dodecil-solfato) oppure Cloruro di Guanidinio.</p>

<p id="wx67">Con la perdita della struttura tridimensionale i residui amminoacidici <a href="/wit/Idrofobico" title="Idrofobico" wx:linktype="known" wx:pagename="Idrofobico" wx:page_id="229880" id="wx68">idrofobici</a>, che normalmente sono all'interno della proteina o all'interfaccia con membrane, si ritrovano esposti ed immersi in un ambiente idrofilo. Quando questi residui idrofobici incontrano altri residui idrofobici della stessa o di altre molecole, per esempio di proteine denaturate, formano aggregati; questi a volte sono visibili <i id="wx69">in vivo</i> in determinate cellule sotto forma di corpi insolubili in acqua.</p>

<a id="Ricerca" name="Ricerca"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Ricerca" id="wxsec6"><h2 id="wx70">Ricerca</h2>

<p id="wx71">La prima teoria del folding proteico è stata proposta negli <a href="/wit/Anni_1920" title="Anni 1920" wx:linktype="known" wx:pagename="Anni_1920" wx:page_id="45" id="wx72">anni '20</a> del <a href="/wit/XX_secolo" title="XX secolo" wx:linktype="known" wx:pagename="XX_secolo" wx:page_id="10118" id="wx73">XX secolo</a> dallo scienziato <a href="/wit/Cina" title="Cina" wx:linktype="known" wx:pagename="Cina" wx:page_id="1563766" id="wx74">cinese</a> <a href="/wit/Hsien_Wu" class="new" title="Hsien Wu" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Hsien_Wu" id="wx75">Hsien Wu</a>. In <a href="/wit/Europa" title="Europa" wx:linktype="known" wx:pagename="Europa" wx:page_id="650233" id="wx76">Europa</a> e negli <a href="/wit/Stati_Uniti_d%27America" title="Stati Uniti d'America" wx:linktype="known" wx:pagename="Stati_Uniti_d'America" wx:page_id="1563740" id="wx77">Stati Uniti</a> le prime importanti ricerche sono state quelle negli <a href="/wit/Anni_1960" title="Anni 1960" wx:linktype="known" wx:pagename="Anni_1960" wx:page_id="38" id="wx78">anni sessanta</a> di <a href="/wit/Christian_B._Anfinsen" title="Christian B. Anfinsen" wx:linktype="known" wx:pagename="Christian_B._Anfinsen" wx:page_id="1716810" id="wx79">Christian B. Anfinsen</a>, premiato con il <a href="/wit/Premio_Nobel" title="Premio Nobel" wx:linktype="known" wx:pagename="Premio_Nobel" wx:page_id="3225" id="wx80">Nobel</a> per la chimica nel <a href="/wit/1972" title="1972" wx:linktype="known" wx:pagename="1972" wx:page_id="4711" id="wx81">1972</a>.</p>

<p id="wx82">Attualmente molti gruppi di ricerca sono impegnati nello studio del folding e nel tentativo di predire la struttura tridimensionale di una proteina partendo dalla sequenza amminoacidica. Esistono particolari progetti, tra cui <a href="/wit/Folding%40home" title="Folding@home" wx:linktype="known" wx:pagename="Folding@home" wx:page_id="237779" id="wx83">Folding@home</a> e <a href="/wit/Rosetta%40home" title="Rosetta@home" wx:linktype="known" wx:pagename="Rosetta@home" wx:page_id="291784" id="wx84">Rosetta@home</a> che prevedono l'uso, tramite il <a href="/wit/Calcolo_distribuito" title="Calcolo distribuito" wx:linktype="known" wx:pagename="Calcolo_distribuito" wx:page_id="116177" id="wx85">calcolo distribuito</a>, di parte della potenza inutilizzata dei processori delle migliaia di computer collegati ad Internet che partecipano al progetto, per predire <i id="wx86"><a href="/wit/In_silico" title="In silico" wx:linktype="known" wx:pagename="In_silico" wx:page_id="147880" id="wx87">in silico</a></i> la struttura tridimensionale di alcune proteine.</p>
</wx:section></wx:section></div>
<div id="wx_categorylinks">
<a href="/wit/index.php?title=Speciale:Categories&amp;article=Folding" title="Speciale:Categories" wx:linktype="known" wx:pagename="Speciale:Categories" id="wx88">Categoria</a>: <span dir="ltr" id="wx89"><a href="/wit/Categoria:Struttura_proteica" title="Categoria:Struttura proteica" wx:linktype="known" wx:pagename="Categoria:Struttura_proteica" wx:page_id="488662" id="wx90">Struttura proteica</a></span></div>
<div id="wx_languagelinks">
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