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<title>Ubiquitina</title>
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<div id="wx_article">
<wx:section level="1" title="Ubiquitina" id="wxsec1"><h1 class="pagetitle" id="wx1">Ubiquitina</h1>

<div class="wx_image" wx:thumb="thumb" id="wx2"><a href="/wit/Immagine:Ubiquitin.png" title="Catena di molecole di ubiquitina (rosso e arancione) legate ad una proteina da degradare (blu)" wx:linktype="image" wx:pagename="Immagine:Ubiquitin.png" id="wx3"><img src="/wit/Immagine:Ubiquitin.png" alt="Catena di molecole di ubiquitina (rosso e arancione) legate ad una proteina da degradare (blu)" width="150" id="wx4"/></a> 

<div class="thumbcaption" id="wx5">
<p id="wx6">Catena di molecole di ubiquitina (rosso e arancione) legate ad una proteina da degradare (blu)</p>
</div>
</div>

<p id="wx7">L'<b id="wx8">ubiquitina</b> è una piccola <a href="/wit/Proteina" title="Proteina" wx:linktype="known" wx:pagename="Proteina" wx:page_id="3451" id="wx9">proteina</a> regolatoria, <i id="wx10">ubiquitaria</i> negli <a href="/wit/Eukarya" title="Eukarya" wx:linktype="known" wx:pagename="Eukarya" wx:page_id="412120" id="wx11">eucarioti</a>. Con il termine di <b id="wx12">ubiquitinazione</b> ci si riferisce alla <a href="/wit/Modificazione_post-traduzionale" title="Modificazione post-traduzionale" wx:linktype="known" wx:pagename="Modificazione_post-traduzionale" wx:page_id="1118892" id="wx13">modificazione post-traduzionale</a> di una proteina dovuta al <a href="/wit/Legame_covalente" title="Legame covalente" wx:linktype="known" wx:pagename="Legame_covalente" wx:page_id="22083" id="wx14">legame covalente</a> di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa.</p>

<p id="wx15">L'ubiquitina (originariamente chiamata <i id="wx16">ubiquitous immunopoietic polypeptide</i>, <i id="wx17">polipeptide immunopoietico ubiquitario</i>) fu identificata per la prima volta nel <a href="/wit/1975" title="1975" wx:linktype="known" wx:pagename="1975" wx:page_id="4709" id="wx18">1975</a> come proteina di funzione ignota presente in tutte le <a href="/wit/Cellula" title="Cellula" wx:linktype="known" wx:pagename="Cellula" wx:page_id="691713" id="wx19">cellule</a>. Le funzioni basilari di tale proteina furono chiarite solo all'inizio degli <a href="/wit/Anni_1980" title="Anni 1980" wx:linktype="known" wx:pagename="Anni_1980" wx:page_id="40" id="wx20">anni '80</a> dal lavoro di <a href="/wit/Aaron_Ciechanover" title="Aaron Ciechanover" wx:linktype="known" wx:pagename="Aaron_Ciechanover" wx:page_id="1374925" id="wx21">Aaron Ciechanover</a>, <a href="/wit/Avram_Hershko" title="Avram Hershko" wx:linktype="known" wx:pagename="Avram_Hershko" wx:page_id="1376027" id="wx22">Avram Hershko</a> ed <a href="/wit/Irwin_Rose" title="Irwin Rose" wx:linktype="known" wx:pagename="Irwin_Rose" wx:page_id="1375908" id="wx23">Irwin Rose</a>, per il quale hanno ricevuto il <a href="/wit/Premio_Nobel_per_la_Chimica" title="Premio Nobel per la Chimica" wx:linktype="known" wx:pagename="Premio_Nobel_per_la_Chimica" wx:page_id="433539" id="wx24">Premio Nobel per la Chimica</a> nel <a href="/wit/2004" title="2004" wx:linktype="known" wx:pagename="2004" wx:page_id="5559" id="wx25">2004</a>.</p>

<div id="wx_toc"/>

<a id="Cenni_generali" name="Cenni_generali"/>
<wx:section level="2" title="Cenni generali" id="wxsec2"><h2 id="wx26">Cenni generali</h2>

<p id="wx27">Tutte le <a href="/wit/Proteine" title="Proteine" wx:linktype="known" wx:pagename="Proteine" wx:page_id="584745" id="wx28">proteine</a> cellulari sono soggette ad un continuo turn-over di sintesi e degradazione. L’emivita di una proteina eucariotica varia da mezzo minuto a molti giorni. Le proteine che più velocemente subiscono degradazione sono quelle anomale o con conformazione errata.</p>

<p id="wx29">Le proteine che hanno una breve emivita (come <a href="/wit/P53" title="P53" wx:linktype="known" wx:pagename="P53" wx:page_id="590889" id="wx30">p53</a>) o quelle <i id="wx31">difettose</i> sono sottoposte ad una degradazione <a href="/wit/ATP" title="ATP" wx:linktype="known" wx:pagename="ATP" wx:page_id="22914" id="wx32">ATP</a>-dipendente sia negli <a href="/wit/Eucarioti" title="Eucarioti" wx:linktype="known" wx:pagename="Eucarioti" wx:page_id="68462" id="wx33">eucarioti</a> che nei <a href="/wit/Procarioti" title="Procarioti" wx:linktype="known" wx:pagename="Procarioti" wx:page_id="89300" id="wx34">procarioti</a>. Negli eucarioti la chiave di questa via è l'ubiquitina, una proteina di 76 <a href="/wit/Amminoacidi" title="Amminoacidi" wx:linktype="known" wx:pagename="Amminoacidi" wx:page_id="50319" id="wx35">amminoacidi</a> e di 8564 <a href="/wit/Dalton" title="Dalton" wx:linktype="known" wx:pagename="Dalton" wx:page_id="284031" id="wx36">Dalton</a>. È una delle proteine maggiormente conservate durante l’<a href="/wit/Evoluzione" title="Evoluzione" wx:linktype="known" wx:pagename="Evoluzione" wx:page_id="837814" id="wx37">evoluzione</a> ed è sostanzialmente identica dai <a href="/wit/Saccharomyces_cerevisiae" title="Saccharomyces cerevisiae" wx:linktype="known" wx:pagename="Saccharomyces_cerevisiae" wx:page_id="297741" id="wx38">lieviti</a> all’<a href="/wit/Homo_sapiens" title="Homo sapiens" wx:linktype="known" wx:pagename="Homo_sapiens" wx:page_id="71909" id="wx39">uomo</a>.</p>

<p id="wx40">La sua sequenza amminoacidica è:</p>

<dl id="wx41">
<dd id="wx42"><i id="wx43">MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGG</i></dd>
</dl>

<p id="wx44">La poli-ubiquitinazione, il processo attraverso cui una catena di almeno quattro ubiquitine si legano alla <a href="/wit/Lisina" title="Lisina" wx:linktype="known" wx:pagename="Lisina" wx:page_id="51006" id="wx45">lisina</a> di una proteina bersaglio, genera solitamente la degradazione della proteina stessa all'interno del <a href="/wit/Proteasoma" title="Proteasoma" wx:linktype="known" wx:pagename="Proteasoma" wx:page_id="292450" id="wx46">proteasoma</a>. Sebbene siano numerosi i dati sperimentali che confermano tale ipotesi, sono state evidenziate diverse molecole degradabili nel proteasoma anche senza la presenza di almeno quattro polipeptidi di ubiquitina.</p>

<p id="wx47">La mono-ubiquitinazione, che genera il legame di una singola molecola di ubiquitina ad un <a href="/wit/Substrato" title="Substrato" wx:linktype="known" wx:pagename="Substrato" wx:page_id="535548" id="wx48">substrato</a>, è invece associata a processi di <i id="wx49"><a href="/wit/Cell_signaling" class="new" title="Cell signaling" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Cell_signaling" id="wx50">cell signaling</a></i>, dal momento che tale legame permette l'associazione al substrato di numerose altre proteine regolatorie in grado di legare ubiquitina. La mono-ubiquitinazione è anche legata al processo di recapito di molecole all'interno della cellula (come avviene ad esempio nei processi di recapito di proteine al <a href="/wit/Lisosoma" title="Lisosoma" wx:linktype="known" wx:pagename="Lisosoma" wx:page_id="79501" id="wx51">lisosoma</a>).</p>

<a id="Storia" name="Storia"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Storia" id="wxsec3"><h2 id="wx52">Storia</h2>

<p id="wx53">Il processo di ubiquitinazione è stato inizialmente caratterizzato come un sistema <a href="/wit/Proteolisi" title="Proteolisi" wx:linktype="known" wx:pagename="Proteolisi" wx:page_id="1332318" id="wx54">proteolitico</a> dipendente dalla presenza di <a href="/wit/Adenosintrifosfato" title="Adenosintrifosfato" wx:linktype="known" wx:pagename="Adenosintrifosfato" wx:page_id="423" id="wx55">ATP</a>. Si caratterizzò inizialmente una proteina in grado di legare covalentemente il <a href="/wit/Lisozima" title="Lisozima" wx:linktype="known" wx:pagename="Lisozima" wx:page_id="274611" id="wx56">lisozima</a> che, attraverso un processo possibile solo in presenza di ATP e <a href="/wit/Magnesio" title="Magnesio" wx:linktype="known" wx:pagename="Magnesio" wx:page_id="2845" id="wx57">Mg<sup id="wx58">2+</sup></a>, portava alla proteolisi del lisozima stesso. Tale proteina, resistente alle elevate temperature, fu chiamata <i id="wx59">ATP-dependent proteolysis factor 1</i> (o APF-1). Se ne individuarono diverse copie presso ogni singolo substrato e si evidenziò il rapido effetto degradativo che APF-1 sembrava avere sul substrato. La APF-1 fu successivamente caratterizzata e chiamata ubiquitina. Il gruppo <a href="/wit/Carbossile" title="Carbossile" wx:linktype="known" wx:pagename="Carbossile" wx:page_id="586070" id="wx60">carbossile</a> della <a href="/wit/Glicina" title="Glicina" wx:linktype="known" wx:pagename="Glicina" wx:page_id="50807" id="wx61">glicina</a> (Gly76) posta all'estremità carbossi-terminale dell'ubiquitina fu descritto come il sito di legame della proteina al residuo di <a href="/wit/Lisina" title="Lisina" wx:linktype="known" wx:pagename="Lisina" wx:page_id="51006" id="wx62">lisina</a> presente sul substrato.</p>

<a id="Processo_di_ubiquitinazione" name="Processo_di_ubiquitinazione"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Processo di ubiquitinazione" id="wxsec4"><h2 id="wx63">Processo di ubiquitinazione</h2>

<div align="left" id="wx64">
<table border="1" cellpadding="3" cellspacing="0" align="left" id="wx65">
<tr id="wx66">
<td bgcolor="#6495ed" align="center" id="wx67"><b id="wx68">Residuo <a href="/wit/N-terminale" title="N-terminale" wx:linktype="known" wx:pagename="N-terminale" wx:page_id="734225" id="wx69">N-terminale</a></b> </td>
<td bgcolor="#6495ed" align="center" id="wx70"><b id="wx71">Emivita<br id="wx72"/>
 ipotizzata</b> </td>
</tr>

<tr align="center" id="wx73">
<td id="wx74">
<p id="wx75">Met, Gly, Ala, Ser, Thr, Val</p>
</td>
<td id="wx76">
<p id="wx77">&gt; 20 ore</p>
</td>
</tr>

<tr align="center" id="wx78">
<td id="wx79">
<p id="wx80">Ile, Gln</p>
</td>
<td id="wx81">
<p id="wx82">30 min</p>
</td>
</tr>

<tr align="center" id="wx83">
<td id="wx84">
<p id="wx85">Tyr, Glu</p>
</td>
<td id="wx86">
<p id="wx87">10 min</p>
</td>
</tr>

<tr align="center" id="wx88">
<td id="wx89">
<p id="wx90">Pro</p>
</td>
<td id="wx91">
<p id="wx92">7 min</p>
</td>
</tr>

<tr align="center" id="wx93">
<td id="wx94">
<p id="wx95">Leu, Phe, Asp, Lys</p>
</td>
<td id="wx96">
<p id="wx97">3 min</p>
</td>
</tr>

<tr align="center" id="wx98">
<td id="wx99">
<p id="wx100">Arg</p>
</td>
<td id="wx101">
<p id="wx102">2 min</p>
</td>
</tr>
</table>
</div>

<div class="wx_image" wx:thumb="thumb" id="wx103"><a href="/wit/Immagine:Ubiquitylation.png" title="Il processo di ubiquitinazione nel dettaglio" wx:linktype="image" wx:pagename="Immagine:Ubiquitylation.png" id="wx104"><img src="/wit/Immagine:Ubiquitylation.png" alt="Il processo di ubiquitinazione nel dettaglio" width="350" id="wx105"/></a> 

<div class="thumbcaption" id="wx106">
<p id="wx107">Il processo di ubiquitinazione nel dettaglio</p>
</div>
</div>

<p id="wx108">Osservazioni più recenti hanno chiarito ulteriormente il processo di ubiquitinazione. L’ubiquitina viene legata covalentemente alla proteina bersaglio attraverso l'azione di alcuni enzimi specifici.</p>

<p id="wx109">L’ubiquitina viene attivata, con il consumo di una molecola di ATP, attraverso la creazione di un legame <a href="/wit/Tioestere" title="Tioestere" wx:linktype="known" wx:pagename="Tioestere" wx:page_id="449878" id="wx110">tioestere</a> ad alta energia tra il carbossile della <a href="/wit/Glicina" title="Glicina" wx:linktype="known" wx:pagename="Glicina" wx:page_id="50807" id="wx111">glicina</a> terminale dell'ubiquitina ed un residuo di <a href="/wit/Cisteina" title="Cisteina" wx:linktype="known" wx:pagename="Cisteina" wx:page_id="50959" id="wx112">cisteina</a> presente sull'enzima <i id="wx113">E1</i>.</p>

<p id="wx114">Successivamente, l’ubiquitina viene trasferita su un'altra cisteina presente nel sito attivo di un enzima <i id="wx115">E2</i> (ne esistono diversi tipi) con una reazione di trans(tio)esterificazione.</p>

<p id="wx116">L’ultimo passaggio richiede l’intervento di un enzima <i id="wx117">ubiquitina-proteina ligasi</i> (o <i id="wx118">E3</i>), in grado di interagire con <i id="wx119">E2</i> e, specificamente, con il substrato da degradare (o da <i id="wx120">marcare</i> con ubiquitina) ed <i id="wx121">E2</i>. Esistono centinaia di enzimi <i id="wx122">E3</i>: la loro variabilità garantisce estrema specificità di substrato all'intero processo.</p>

<div class="wx_image" wx:align="right" wx:thumb="thumb" id="wx123"><a href="/wit/Immagine:Ubiquitin_specific_activation.png" title="Gli enzimi attivatori dell'ubiquitina (arancione). L'enzima E1 si serve di ATP (rosso) per legare l'ubiquitina ad un residuo di cisteina (verde). L'ubiquitina viene dunque passata ad E2 e ad E3, che si associa al substrato in una regione apposita (indicata, in questo esempio, con un asterisco)" wx:linktype="image" wx:pagename="Immagine:Ubiquitin_specific_activation.png" id="wx124"><img src="/wit/Immagine:Ubiquitin_specific_activation.png" alt="Gli enzimi attivatori dell'ubiquitina (arancione). L'enzima E1 si serve di ATP (rosso) per legare l'ubiquitina ad un residuo di cisteina (verde). L'ubiquitina viene dunque passata ad E2 e ad E3, che si associa al substrato in una regione apposita (indicata, in questo esempio, con un asterisco)" width="200" id="wx125"/></a> 

<div class="thumbcaption" id="wx126">
<p id="wx127">Gli enzimi attivatori dell'ubiquitina (arancione). L'enzima <i id="wx128">E1</i> si serve di <a href="/wit/Adenosintrifosfato" title="Adenosintrifosfato" wx:linktype="known" wx:pagename="Adenosintrifosfato" wx:page_id="423" id="wx129">ATP</a> (rosso) per legare l'ubiquitina ad un residuo di <a href="/wit/Cisteina" title="Cisteina" wx:linktype="known" wx:pagename="Cisteina" wx:page_id="50959" id="wx130">cisteina</a> (verde). L'ubiquitina viene dunque passata ad <i id="wx131">E2</i> e ad <i id="wx132">E3</i>, che si associa al substrato in una regione apposita (indicata, in questo esempio, con un asterisco)</p>
</div>
</div>

<p id="wx133">Sebbene non siano completamente conosciuti i segnali che innescano tale processo, ne è stato proposto uno molto semplice che riguarda il solo amminoacido ammino-terminale della proteina bersaglio, che sarebbe dunque l'unico discrimine per il legame con i rispettivi enzimi <i id="wx134">E3</i>. A seconda della natura dell'amminoacido ammino-terminale, la proteina potrà dunque avere emivita più o meno breve.</p>

<a id="Degradazioni_particolarmente_importanti" name="Degradazioni_particolarmente_importanti"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Degradazioni particolarmente importanti" id="wxsec5"><h2 id="wx135">Degradazioni particolarmente importanti</h2>

<p id="wx136">La <a href="/wit/Proteolisi" title="Proteolisi" wx:linktype="known" wx:pagename="Proteolisi" wx:page_id="1332318" id="wx137">proteolisi</a> ubiquitina-dipendente è importante sia nella regolazione dei processi cellulari che nell’eliminazione delle proteine difettose. Tale meccanismo è necessario per la modificazione e la presentazione degli antigeni <a href="/wit/Complesso_maggiore_di_istocompatibilit%C3%A0" title="Complesso maggiore di istocompatibilità" wx:linktype="known" wx:pagename="Complesso_maggiore_di_istocompatibilità" wx:page_id="350340" id="wx138">MHC</a> di classe I. Così la degradazione ubiquitina-dipendente della <a href="/wit/Ciclina" title="Ciclina" wx:linktype="known" wx:pagename="Ciclina" wx:page_id="611617" id="wx139">ciclina</a> è cruciale per la regolazione del <a href="/wit/Ciclo_cellulare" title="Ciclo cellulare" wx:linktype="known" wx:pagename="Ciclo_cellulare" wx:page_id="198709" id="wx140">ciclo cellulare</a>.</p>

<a id="Malattie_correlate" name="Malattie_correlate"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Malattie correlate" id="wxsec6"><h2 id="wx141">Malattie correlate</h2>

<p id="wx142">Il processo di ubiquitinazione è coinvolto in diversi processi patologici. In diversi casi la patologia insorge per <a href="/wit/Mutazione" title="Mutazione" wx:linktype="known" wx:pagename="Mutazione" wx:page_id="311468" id="wx143">mutazione</a> o errata regolazione di un gene codificante per un prodotto proteico coinvolto nel processo.</p>

<ul id="wx144">
<li id="wx145">
<p id="wx146">La <a href="/wit/Sindrome_di_Angelman" title="Sindrome di Angelman" wx:linktype="known" wx:pagename="Sindrome_di_Angelman" wx:page_id="1375884" id="wx147">sindrome di Angelman</a> è correlata ad un danno a carico del gene <wx:template id="wx_t1" pagename="Template:Gene" page_id="659747"/><i id="wx148"><a href="http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/data/get_data.php?gd_app_sym=UBE3A" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx149">UBE3A</a></i><wx:templateend start="wx_t1"/>, una ubiquitina ligasi (E3) chiamata E6-AP.</p>
</li>

<li id="wx150">
<p id="wx151">La <a href="/wit/Sindrome_di_Von_Hippel-Lindau" title="Sindrome di Von Hippel-Lindau" wx:linktype="known" wx:pagename="Sindrome_di_Von_Hippel-Lindau" wx:page_id="1067697" id="wx152">sindrome di Von Hippel-Lindau</a> è indotta da danno genetico a carico di una E3 chiamata <i id="wx153">VHL tumor suppressor</i> (gene <wx:template id="wx_t2" pagename="Template:Gene" page_id="659747"/><i id="wx154"><a href="http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/data/get_data.php?gd_app_sym=VHL" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx155">VHL</a></i><wx:templateend start="wx_t2"/>).</p>
</li>

<li id="wx156">
<p id="wx157">La <a href="/wit/Sindrome_di_Liddle" title="Sindrome di Liddle" wx:linktype="known" wx:pagename="Sindrome_di_Liddle" wx:page_id="1840095" id="wx158">sindrome di Liddle</a> è caratterizzata da una errata regolazione di un <a href="/wit/Canale_ionico" title="Canale ionico" wx:linktype="known" wx:pagename="Canale_ionico" wx:page_id="514506" id="wx159">canale ionico</a> epiteliale per il <a href="/wit/Sodio" title="Sodio" wx:linktype="known" wx:pagename="Sodio" wx:page_id="4016" id="wx160">sodio</a> (gene <wx:template id="wx_t3" pagename="Template:Gene" page_id="659747"/><i id="wx161"><a href="http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/data/get_data.php?gd_app_sym=SCNN1B" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx162">SCNN1B</a></i><wx:templateend start="wx_t3"/>) che causa ipertensione.</p>
</li>
</ul>

<p id="wx163">In altri casi, la patologia è indotta dall'accumulo di prodotti ubiquitinilati ma non degradati all'interno dei cosiddetti <i id="wx164"><a href="/wit/Corpi_di_inclusione" class="new" title="Corpi di inclusione" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Corpi_di_inclusione" id="wx165">corpi di inclusione</a></i>. Tali accumuli possono consistere di:</p>

<ul id="wx166">
<li id="wx167">
<p id="wx168">grovigli neurofibrillari nella <a href="/wit/Malattia_di_Alzheimer" title="Malattia di Alzheimer" wx:linktype="known" wx:pagename="Malattia_di_Alzheimer" wx:page_id="298052" id="wx169">malattia di Alzheimer</a>;</p>
</li>

<li id="wx170"><a href="/wit/Corpi_di_Lewy" title="Corpi di Lewy" wx:linktype="known" wx:pagename="Corpi_di_Lewy" wx:page_id="1620086" id="wx171">corpi di Lewy</a>
<p id="wx172">nella <a href="/wit/Malattia_di_Parkinson" title="Malattia di Parkinson" wx:linktype="known" wx:pagename="Malattia_di_Parkinson" wx:page_id="73457" id="wx173">malattia di Parkinson</a>;</p>
</li>

<li id="wx174">
<p id="wx175">corpi di Pick nella <a href="/wit/Malattia_di_Pick" title="Malattia di Pick" wx:linktype="known" wx:pagename="Malattia_di_Pick" wx:page_id="223324" id="wx176">malattia di Pick</a>;</p>
</li>

<li id="wx177">
<p id="wx178">corpi di Mallory nella <a href="/wit/Malattia_epatica_alcolica" class="new" title="Malattia epatica alcolica" wx:linktype="unknown" wx:pagename="Malattia_epatica_alcolica" id="wx179">malattia epatica alcolica</a>.</p>
</li>
</ul>

<a id="Bibliografia" name="Bibliografia"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Bibliografia" id="wxsec7"><h2 id="wx180">Bibliografia</h2>

<ul id="wx181">
<li id="wx182"><wx:template id="wx_t4" pagename="Template:En" page_id="121878"/>
<p id="wx183">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%" id="wx184"><a href="/wit/Lingua_inglese" title="Lingua inglese" wx:linktype="known" wx:pagename="Lingua_inglese" wx:page_id="2523" id="wx185">EN</a></span>) <wx:templateend start="wx_t4"/> <a href="http://www.ias.ac.in/jbiosci/mar2006/137.pdf" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx186">Nandi D <i id="wx187">et al</i>. The ubiquitin-proteasome system. J Biosci. 2006 Mar;31(1):137-55</a> <wx:template id="wx_t5" pagename="Template:Pdf" page_id="491431"/>(<span style="font-weight: bolder; font-size: smaller;" id="wx188"><a href="/wit/Portable_Document_Format" title="Portable Document Format" wx:linktype="known" wx:pagename="Portable_Document_Format" wx:page_id="49877" id="wx189">PDF</a></span>)<wx:templateend start="wx_t5"/>
</p>
</li>
</ul>

<a id="Collegamenti_esterni" name="Collegamenti_esterni"/>
</wx:section><wx:section level="2" title="Collegamenti esterni" id="wxsec8"><h2 id="wx190">Collegamenti esterni</h2>

<ul id="wx191">
<li id="wx192"><wx:template id="wx_t6" pagename="Template:En" page_id="121878"/>
<p id="wx193">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%" id="wx194"><a href="/wit/Lingua_inglese" title="Lingua inglese" wx:linktype="known" wx:pagename="Lingua_inglese" wx:page_id="2523" id="wx195">EN</a></span>) <wx:templateend start="wx_t6"/> <a href="http://www.chem.uni.wroc.pl/jaremko/ubiquitin.htm" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx196">Ubiquitina</a></p>
</li>

<li id="wx197"><wx:template id="wx_t7" pagename="Template:En" page_id="121878"/>
<p id="wx198">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%" id="wx199"><a href="/wit/Lingua_inglese" title="Lingua inglese" wx:linktype="known" wx:pagename="Lingua_inglese" wx:page_id="2523" id="wx200">EN</a></span>) <wx:templateend start="wx_t7"/> <a href="http://www.ebi.uniprot.org/uniprot-srv/uniProtView.do?proteinAc=P62988" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx201">UniProt entry for ubiquitin</a>.</p>
</li>

<li id="wx202"><wx:template id="wx_t8" pagename="Template:En" page_id="121878"/>
<p id="wx203">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%" id="wx204"><a href="/wit/Lingua_inglese" title="Lingua inglese" wx:linktype="known" wx:pagename="Lingua_inglese" wx:page_id="2523" id="wx205">EN</a></span>) <wx:templateend start="wx_t8"/> <a href="http://www.epigenome-noe.net/" class="external text" wx:linktype="external" rel="nofollow" id="wx206">The Epigenome Network of Excellence (NoE)</a></p>
</li>
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